Kursen omfattar två moment:
1. Teoridel, 5,5 hp.
Teoridelen har tre delmoment: A) Proteiners och nukleinsyrors 3-dimensionella uppbyggnad och funktion på grundläggande nivå, B) Strukturbestämning med hjälp av röntgenkristallografi och NMR-spektroskopi, teoretisk och praktisk inblick. Röntgenkristallografi är den mest kraftfulla tekniken som idag är tillgänglig för att få detaljerad information om makromolekylers utseende och struktur. NMR (Nuclear Magnetic Resonance) används för strukturbestämning av mindre proteiner men är även mycket kraftfull för studier av makro-molekylers dynamiska egenskaper. C) Studier av vetenskapliga artiklar inriktade mot strukturbiologi. En projektansökan skall skrivas samt redovisas genom en muntlig presentation på engelska.
Vid teoriundervisningen behandlas sambandet mellan proteiners struktur och funktion. Det klassificeringssystem som gäller för proteiners samt nukleinsyrors tre-dimensionella strukturer kommer att presenteras med mål att ge studenten god kännedom om olika strukturmotiv hos proteiner som alfadomänstrukturer, alfa/betastrukturer, antiparallella betastrukturer, multifunktionella enzymer, nukleotidbindande enzymer, DNA-igenkännande proteiner, receptor-proteiner samt membranproteiner. Vidare behandlas proteinveckningens basala mekanismer, de grundläggande faktorer som avgör ett proteins stabilitet, samt den strukturella bakgrunden till makromolekylers dynamik. I samband med proteinveckning kommer att diskuteras uppkomsten av felveckade proteiner och hur dessa kan orsaka sjukdom. Metoder för struktur-bestämning av makromolekyler kommer att behandlas med fokus på röntgenkristallografi och NMR
2. Laborationsdel, 2 hp.
Laborationsdelen involverar visualisering av proteinstrukturer från databaser med datorgrafik för studier av olika strukturtopologier. Strukturmotiv skall identifieras och slutsatser dras om proteiners struktur och funktion. Laborationerna inkluderar även kristallisering och analys av proteinkristaller samt modellering av proteinstruktur i elektrontäthetskartor vid olika upplösningsintervall, samt övningar i att tolka och tillordna NMR-spektra.
Förväntade studieresultat
Efter avslutad kurs ska studenten kunna
- beskriva de grundläggande principerna bakom strukturbestämning av makromolekyler med hjälp av röntgenkristallografi och NMR
- klassificera proteiners och nukleinsyrors struktur, samt utifrån dessa dra slutsatser om deras funktion
- visualisera protein- och nukleotidstrukturer från databaser med hjälp av datorgrafik
- beskriva de grundläggande principer som driver proteinveckning, ge exempel på faktorer som avgör ett proteins stabilitet samt förstå konceptet ”drug design”
- genom praktisk erfarenhet läsa samt tolka en vetenskaplig artikel samt att utifrån den skriva en forskningsplan på engelska
- genomföra muntlig presentation på engelska.
Behörighetskrav
För tillträde till kursen krävs Bioorganisk kemi med spektroskopi, 15hp, KEMB24, Proteinkemi och enzymkinetik, 15hp, KEMB26, Genexpression, 7,5hp 5MO019 eller motsvarande kunskaper. Engelska A från gymnasieskolan. Eller motsvarande kunskaper
Undervisningens upplägg
Kursen består av föreläsningar, laborationer, litteraturstudier samt diskussion av vetenskaplig originallitteratur. Laborationer är obligatoriska. Vissa andra examinerande moment kan obligatorieläggas enligt aktuellt schema.
Examination
Teorimomentet avslutas med tentamen på vilken ges något av betygen underkänd (U), Godkänd (3), Icke utan beröm godkänd (4) eller Med beröm godkänd (5). På laborationsdelen ges något av betygen Underkänd (U) eller Godkänd (G). För att bli godkänd på hela kursen, krävs att samtliga obligatoriska moment är avklarade och att samtliga prov är godkända. Betyg som ges på hela kursen är Underkänd (U), Godkänd (3), Icke utan beröm godkänd (4) eller Med beröm godkänd (5). Den som godkänts i ett prov får inte genomgå förnyat prov för högre betyg.
Studerande som underkänts, har rätt att undergå förnyat prov för att få godkänt betyg. En student som utan godkänt resultat har genomgått två prov för en kurs eller en del av en kurs, har rätt att få en annan examinator utsedd, om inte särskilda skäl talar emot det (HF 6 kap. 22 §). Begäran om ny examinator ställs till styrelsen för Institutionen för molekylärbiologi.
TILLGODORÄKNANDE
Ett tillgodoräknande prövas alltid individuellt. Ansökan om tillgodoräknande ställs till kansliet för teknik och naturvetenskap. Beslut om tillgodoräknande i viss examen fattas av programansvarig. Se vidare Umeå universitets tillgodoräknandeordning.
Litteratur
Litteraturlistan är inte tillgänglig via den webbaserade utbildningskatalogen.
Kontakta aktuell institution.
