Under min doktorandtid har jag mest arbetat med serumproteinet transthyretin (TTR), vars aggregering leder till sjukdomar som betecknas TTR-related amyloidosis (ATTR). Transthyretin tillhör till en familj av proteiner som under specifika förhållanden omvandlas till välorganiserade fibriller med skadlig karaktär, så kallade amyloider. Mekanismen som leder till den patologiska proteinsaggregeringen är okänd, vilket bromsar utvecklingen av botemedlet för dessa sjukdomar.
Den största terapeutiska utmaningen är att kunna förhindra amyloidbildningen och rensa bort de redan bildade fibrillerna. Därför vill jag veta hur TTR-fibriller bildas och vilka strukturella omvandlingar som sker med proteinet under amyloidosis. Dessa frågor har drivit mig framåt under mina studier som postdoktor. För att få svar på mina frågor använder jag kryoelektronmikroskopi (Cryo-EM) och andra biokemiska och biofysiska metoder.