NYHET The American Chemical Society, ACS, är ett nätverk för forskare över hela världen. Samfundet ger ut flera tidskrifter som forskare vid Umeå universitet regelbundet publicerar i, särskilt forskare från Kemiska institutionen. Vid årets höstmöte lyftes professor Magnus Wolf-Watzs forskning lite extra i en filmad intervju.
Professor Magnus-Wolf-Watz berättar om sin forsning för Dr Laura Cassiday på ACS.
BildSkärmdumpVi liknar studien vid en evolutionär tidsresa där en tillbakablick på ett uråldrigt enzym förklarar hur moderna enzymer fungerar.
– Jag är mycket glad över att både få presentera vår forskning på mötet och att ACS ville lyfta just vår forskning lite extra. Vårt abstract valdes som ett bland cirka 15 av 7 000 som fångade intresset hos samfundet och uppmärksammades genom att jag fick genomföra en längre filmad intervju tillsammans med Dr Laura Cassiday på ACS, säger Magnus Wolf-Watz, professor på Kemiska institutionen vid Umeå universitet.
ACS-mötet ägde rum i Atlanta, Georgia, och var en hybridvariant. Magnus Wolf-Watz föreläste under titeln ”Evolutionary origins of enzymatic specificity and dynamics”. Han var inte själv på plats på grund av covid-19-pandemin utan utförde sin föreläsning digitalt från Umeå universitet på andra sida av Atlanten.
I stora drag presenterade Magnus Wolf-Watz en inblick i hur en detalj av eukaryota celler har utvecklats från mer simpla föregångare. År 2015 presenterades den hittills närmast kända släktingarna till eukaryota celler av en forskargrupp vid Uppsala universitet. Organismerna tillhör gruppen arkéer och döptes till Asgard med undergrupperna Thor, Hemidall, Loki och Odin. Troligtvis är Odin den evolutionärt äldsta varianten.
Enzyms evolutionära historia
Tidigare har Magnus Wolf-Watzs forskargrupp upptäckt hur enzymer i den så kallade kinas-familjen selektivt kan använda bränslemolekylerna ATP eller GTP för att driva energikrävande processer i mänskliga celler och det intressanta är att ATP selektivt nyttjas i cytoplasman medan GTP selektivt nyttjas i mitokondrien. Nu ställde sig Magnus Wolf-Watz och postdoktor Apoorv Verma frågan om det motsvarande kinaset från organismen Odin kanske var en evolutionär föregångare som kan nyttja både ATP och GTP.
Svaret på frågan kom från en kristallstruktur som bestämdes av professor Elisabeth Sauer-Eriksson, och svaret var ”ja”. Det visade sig att enzymet var mer allsidigt än forskarna kunnat ana och att det faktiskt kan använda alla kända nukleotid trifosfater (NTP) som substrat. De hade upptäckt ett generellt och allmängiltigt NTP-bindande mekanism som förhoppningsvis kan användas vid design av nya enzymer.
– Vi upptäckte också varför de mänskliga enzymerna har 1 000 gånger högre aktivitet än föregångaren från Odin. Förklaringen ligger i att de mänskliga enzymerna är monomerer medan Odin-enzymet är en trimer och bara i de monomeriska varianterna är det aktiva sätet komplett. Upptäckterna ger ny och grundläggande kunskap om hur eukaryota celler specialiseras genom unika funktioner i sina organeller. Vi liknar studien vid en evolutionär tidsresa där en tillbakablick på ett uråldrigt enzym förklarar hur moderna enzymer fungerar, säger Magnus Wolf-Watz.
Varför tror du att er forskning valdes ut bland så många abstracts?
– Jag tror att det beror på fascinationen som många känner inför evolutionen av euakryota celler och i förlängningen av oss människor. Vårat angreppssätt med en evolutionär tidsresa har också fångat mångas intresse.
