NYHET Biologer vid Umeå universitet och en kinesisk forskargrupp visar hur naturligt urval driver evolution av funktionella egenskaper i en stor proteinfamilj som man hittar hos barrträd. Studien som publicerats i tidskriften Journal of Biological Chemistry belyser mekanismen och betydelsen av adaptiv evolution hos genfamiljer.
De flesta gener som kodar för strukturella proteiner respektive reglerande faktorer i eukarioter tillhör genfamiljer. De bildas genom genduplikation så att en gen har flera kopior i en individ. Några dubblerade gener är kortlivade, funktionen förloras och slutligen försvinner den duplicerade genen. Andra dubbletter kvarstår och får en förändrad funktion. Genduplikation har en viktig roll i evolutionen. En utmaning är att förstå hur denna mångfald uppstår och spelar naturligt urval någon roll?
Denna frågeställning har Umeåforskaren Xiao-Ru Wang med kollegor tagit sig an genom att studera en stor genfamilj i tallens arvsmassa som kodar för glutathione S-transferase (GST). GST-proteiner är ett enzym som antas ha en roll i avgiftning av så kallad xenobiotika, främmande ämnen som exempelvis miljögifter, och som respons på biotisk och abiotisk stress. Eftersom det finns så många potentiella främmande ämnen och stressande faktorer för högre växter, kan man anta att ha olika GST-funktioner är ett sätt att anpassa sig.
Forskarna utförde en serie av mutationer på utvalda avsnitt på proteinert som står under positiv selektion (naturligt urval) och undersökte det resulterande proteinets strukturella och funktionella egenskaper i relation till den normala varianten (vildtypen).
De upptäckte att de flesta av de identifierade proteinavsnitt med positiv selektion i GST-proteiner i tall hade betydande effekter på enzymets funktion, och de GST-proteiner med utbytta aminosyror vidgade sitt spektrum av substrat att fästa vid och aktivitet i organismen. Detta antyder att selektivt tryck delvis har drivit evolutionen i denna proteinfamilj. I studien såg man också att positiv selektion oftare äger rum i utkanten av enzymstrukturen snarare än centralt på den aktiva ytan på enzymet, samt på flexibla rörliga regioner snarare än fast bundna strukturdelar hos proteinet.
– Detta m
önster kan vara en generell mekanism för att få en mångfald av funktioner inom enzymfamiljer då den tillåter införskaffandet av nya funktioner utan att störa den ursprungliga veckningen av strukturen och den primära funktionen som enzymet har, säger Xiao-Ru Wang, universitetslektor vid institutionen för ekologi, miljö och geovetenskap.
Grundforskning om att förstå mekanismen som ökar proteiners funktionalitet är viktig för att bättre förstå organismers utseendemässiga mångfald och deras genetiska system.
– Vi samarbetar nära med forskare i the Chinese Academy of Sciences och vi gör nu andra experiment där vi hoppas på nya spännande resultat som för vår forskning framåt.
Studien är publicerad i tidskriften Journal of Biological Chemistry och är finansierad av the Natural Science Foundation of China och Vetenskapsrådet.
Ting Lan, Xiao-Ru Wang, and Qing-Yin Zeng. 2013. Structural and functional evolution of positively selected sites in pine GST enzymes. Journal of Biological Chemistry 288:24441-24451.
http://www.jbc.org/content/early/2013/07/11/jbc.M113.456863
Xiao-Ru Wang, institutionen för ekologi, miljö och geovetenskap Telefon: 090-786 99 55
E-post: xiao-ru.wang@emg.umu.se