NYHET I en ny studie avslöjar forskare vid universiteten i Umeå och Cagliari den tredimensionella strukturen av ett av de stora proteinkomplexen i cellhöljet av den strålningsresistenta bakterien Deinococcus radiodurans. Resultaten publiceras i tidskriften Journal of Biological Chemistry.
Strukturen för SDBC med dess typiska treporiga organisation och ligander, sett från sidan (vänster) och uppifrån (höger). I rosa markeras komplexets yta som, på grund av närvaron av deinoxantin och naturliga lipider, fungerar som en skärm.
BildDomenica FarciResultaten kan användas för tillämpning inom biomedicin för utveckling av nya generationens antibiotika och i nanoteknik för utveckling av nya biomaterial.
Deinococcus radiodurans är utnämnd av Guinness Book of World Records som världens tuffaste bakterie. Som extremofil bakterie har den otroliga förmågor att stå emot torka, hög värme och den kan överleva en dos gammastrålning som är 15 000 gånger högre än den som är tillräcklig för att döda en människa, vilket gör denna bakterie unik i sitt slag.
I den nya studien har forskarteamet studerat ett proteinkomplex, som är viktigt för motståndskraften mot ultraviolett strålning med det vetenskapliga namnat S-lager deinoxanthin-bindande komplexet, SDBC. I studien lokaliserade forskarteamet de komponenter som ger proteinkomplexet skyddsfunktioner och hur det är organiserat.
- Grundläggande för SDBC:s avskärmande funktioner är inte bara den extraordinära aminosyrasammansättningen, utan också närvaron av metalljonerna järn och koppar och kraftfulla antioxidanter som deinoxantin, ett pigment i karotenoidfamiljen, och specifika fosfolipider, allt exklusivt för denna bakterie, säger Domenica Farci, postdoktor i Wolfgang Schröders grupp på Kemiska institutionen vid Umeå universitet.
Hon har genomfört forskningsstudien tillsammans med professor Dario Piano vid Cagliari universitet i Italien.
Dessutom visar forskarna hur SDBC-komplexet täcker hela cellytan och fungerar som en sköld mot ultraviolett strålning, men samtidigt inte förhindrar utbyte av näringsämnen med omgivande miljön för att kunna överleva. De specifika kanalproteinerna som utför denna funktion kallas för poriner och i studien framkommer att dessa är sju till tio gånger större än de poriner som hittills varit kända.
Den nya kunskapen är viktig då de erhållna resultaten kan användas för tillämpning inom biomedicin för utveckling av nya generationens antibiotika och i nanoteknik för utveckling av nya biomaterial som kan användas inom fotonik och för produktion av biosensorer.
Farci D, Haniewicz P, de Sanctis D, Iesu L, Kereïche S, Winterhalter M, Piano D.: The cryo-EM structure of the S-layer deinoxanthin-binding complex of Deinococcus radiodurans informs properties of its environmental interactions. Journal of Biological Chemistry (2022),
